Слайд №2 |
 |
«Жизнь — это открытые саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы совокупностей живых организмов, построенные из сложных биологических полимеров — белков и нуклеиновых кислот». Основой всего живого считаются нуклеиновые кислоты и белки, так как они функционируют в клетке, образовывают сложные соединения, которые входят в структуру всех живых организмов. Все живые организмы в природе состоят из одинаковых уровней организации, это общая для всех живых организмов характерная биологическая закономерность. |
Слайд №3 |
 |
Белки— высокомолекулярные органические соединения – (ВМС), нерегулярные биополимеры, состоящие из мономеров- аминокислот, соединенных пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. |
Слайд №4 |
 |
СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ В аминокислотах
выделяют
три функциональные
группы: 1.Аминогруппа
2.Карбоксильная группа 3.Радикал ( они разные
у всех аминокислот)
|
Слайд №5 |
 |
Не могут быть синтезированы в организме. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо. Незаменимыми для человека и животных являются 8 аминокислот:
Валин -зерновые, мясео, грибы, молочные продукты, арахис.
Изолейцин — миндаль, кешью, куриное мясо, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо.
Лейцин – мясо, рыба, рис, чечевица, орехи.
Лизин – рыба, мясо, молочные продукты, пшеница, орехи.
Метионин — мясо, рыба, яйца, бобы, фасоль, чечевица и соя.
Треони?н – молочные продукты и яйца, в умеренных количествах в орехах.
Триптофан – овес, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, молоко, творог, рыба, курица, индейка, мясо.
Фенилалани?н — говядина, куриное мясо, рыба, соевые бобы, яйца, творог, молоко. Незаменимые аминокислоты
|
Слайд №6 |
 |
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ Пептидная связь — вид амидной связи,
возникающей при
образовании белков и пептидов
в результате
взаимодействия ?-аминогруппы (—NH2)
одной аминокислоты с ?-карбоксильной
группой (—СООН)
другой аминокислоты. |
Слайд №7 |
 |
Свойства. Размер белка может измеряться количеством аминокислот Самый большой из известных в настоящее время белков — титин. Это крупный эластичный белок, соединяющий миозин с линией Z .
Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело, гемоглобин, инсулин, аденилаткиназа и глютаминсинтетаза. |
Слайд №8 |
 |
Денатурация. Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца
ОБРАТИМАЯ
Если сохранена
первичная структура
НЕОБРАТИМАЯ
Если первичная
Структура разрушена
|
Слайд №9 |
 |
Б Е Л К И Простые
Состоят
только из
аминокислотных
остатков Сложные
могут включать:
— ионы металла (металлопротеиды)
-пигмент (хромопротеиды),
-комплексы с липидами (липопротеины),
-нуклеиновые кислоты(нуклеопротеиды),
-остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды),
-углевод (гликопротеины) |
Слайд №10 |
 |
Уровни структуры белка. |
Слайд №11 |
 |
Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
Определяется и соответствует последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК |
Слайд №12 |
 |
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. |
Слайд №13 |
 |
Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи; ионные взаимодействия; водородные связи; гидрофобные взаимодействия. |
Слайд №14 |
 |
Четверичная структура — субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. |
Слайд №15 |
 |
Функции белков. |
Слайд №16 |
 |
|
Слайд №17 |
 |
ЧТО
ОБЩЕГО
У ЛЮДЕЙ
НА ПРЕДЫДУЩЕМ СЛАЙДЕ?
КАК ЭТИ ФОТОГРАФИИ СВЯЗАНЫ С ТЕМОЙ УРОКА? |
Слайд №18 |
 |
ИТОГИ УРОКА:
1.Что узнали?
2.Для чего это нужно?
3.Насколько это важно?
4.Как вас изменили эти знания? |
Слайд №19 |
 |
Домашнее задание
1.Составить синквейн со словами: белок, аминокислота, радикал.
2.& 3 по учебнику Общая биология: Учеб. Для 10–11 кл. Д.К.Беляев, П.М.Бородин, Н.Н.Воронцов и др. М. |